Koolmonoxide dehydrogenase

In enzymologie, koolmonoxide dehydrogenase is een enzym dat de reactie katalyseert chemische

De 3 substraten van dit enzym zijn CO, H2O, en A, terwijl zijn twee producten zijn CO2 en AH2.

Dit enzym behoort tot de familie van oxidoreductasen, in het bijzonder die inwerken op de aldehyde- of oxogroep donor met andere acceptoren. De systematische naam van dit enzym klasse koolmonoxide: acceptor oxidoreductase. Andere namen in algemeen gebruikt onder anaërobe koolmonoxide dehydrogenase, koolmonoxide oxygenase, koolmonoxide dehydrogenase en koolmonoxide: oxidoreductase.

Klassen

Twee hoofdklassen van koolmonoxide dehydrogenase enzymen geïdentificeerd. CODH die een Mo - FAD actieve plaats gevonden in aerobe bacteriën, terwijl een afzonderlijke klasse van Ni- CODH enzymen werden gezuiverd uit anaërobe bacteriën. Beide klassen van CODH katalyseren de reversibele conversie tussen kooldioxide en koolmonoxide. CODH bestaat in zowel monofuctional en bifunctionele vormen. In het laatste geval CODH vormt een bifunctioneel cluster met acetyl-CoA synthase, zoals goed gekarakteriseerd in de anaërobe bacteriën Moorella thermoacetica.

Structuur

Meerdere onderzoeksgroepen hebben kristalstructuren voorgesteld voor de α2β2 tetramere enzym CODH / ACS van de acetogene bacteriën M. thermoacetica, waaronder twee recente voorbeelden sinds 2009: 3I01 2Z8Y. Beide β eenheden de plaats van CODH activiteit en vormen de kern van het enzym. In totaal 310 kDa enzym bevat zeven ijzer-zwavel clusters. Elke α apparaat bevat een enkele metalen cluster. Samen vormen de twee β eenheden bevat vijf groepen van drie. CODH katalytische activiteit plaatsvindt op het Ni- C-clusters, terwijl de inwendige B en D clusters overbrengen elektronen weg van de C-cluster uitwendige elektrondonor dragers zoals ferredoxine. De ACS activiteit plaatsvindt in A-cluster in de buitenste twee α units.

Een opmerkelijke eigenschap van de M.thermoacetica CODH / ACS is een interne tunnel gas aansluiting van de verschillende actieve sites. De volledige rol van het gaskanaal in het reguleren van de snelheid katalytische activiteit is nog onderwerp van onderzoek, maar verscheidene studies ondersteunen het idee dat moleculen van CO in feite reis direct van de C-cluster de ACS actieve plaats zonder het enzym. Zo wordt de snelheid van acetyl-CoA synthase activiteit in het bifunctionele enzym niet beïnvloed door de toevoeging van hemoglobine, die zouden concurreren CO in bulk oplossing en isotopische labeling studies blijkt dat koolmonoxide afgeleid van de C-cluster voorkeur wordt gebruikt het A-cluster via ongelabeld CO in oplossing. Protein engineering van de CODH / ACS in M.thermoacetica gebleken dat het muteren van resten teneinde functioneel blokkeren de tunnel, stopte acetyl-CoA synthese wanneer slechts CO2 aanwezig was. De ontdekking van een functionele CO tunnel plaatsen CODH een groeiende lijst van enzymen die onafhankelijk geëvolueerd deze strategie reactieve tussenproducten van de ene actieve plaats naar de andere.

Met ingang van eind 2007, hebben 13 structuren zijn opgelost voor deze klasse van enzymen, met VOB toetreding codes 1JQK, 1MJG, 1N5W, 1N60, 1N61, 1N62, 1N63, 1OAO, 1SU6, 1SU7, 1SU8, 1SUF en 1ZXI.

Reactiemechanismen

Oxidatieve mechanisme

De CODH katalytische plaats, aangeduid als de C-cluster is een cluster gebonden aan een Ni-Fe-groep. Twee basische aminozuren bevinden zich in de nabijheid van de C-cluster en zuur-base chemie vereist enzymactiviteit bevorderen. Op basis IR spectra suggereert de aanwezigheid van een Ni-CO-complex, het voorgestelde eerste stap in de oxidatieve katalyse van CO naar CO2 omvat de binding van CO aan Ni en Fe overeenkomstige complexering van een watermolecuul. De binding van CO molecule veroorzaakt een verschuiving in de coördinatie van de Ni atoom van een vierkant vlakke geometrie om piramidale vierkant. Dobbek et al. Verder stellen dat beweging van de nikkel atoom cysteïne ligand brengt het CO in de nabijheid van de hydroxylgroep en een base-gekatalyseerde nucleofiele aanval van de ijzer gebonden hydroxylgroep vergemakkelijken. Een carboxy brug tussen Ni en Fe-atoom is voorgesteld als een tussenproduct. Een decarboxylatie leidt tot het vrijkomen van CO2 en de vermindering van het cluster. Hoewel het verkregen tussenproduct oxidatietoestand van het Ni en de mate waarin elektronen worden verdeeld over de Ni- cluster onderwerp van enige discussie, worden de elektronen in de gereduceerde C-cluster overgebracht naar B en D clusters retourneren van de Ni- C -cluster een geoxideerde toestand en het verminderen van de enkel elektron vervoerder ferredoxine.

Reductieve mechanisme

Gezien de rol CODH in CO2 fixatie geïdentificeerd in diverse autotrofe bacteriën en archaea, is het gebruikelijk in de biochemische literatuur voor reductieve mechanisme worden afgeleid als de "directe reverse" van de oxidatieve mechanisme het "principe van microreversibility. 'In het proces van reductie van kooldioxide moet het enzym C-cluster eerst geactiveerd vanuit een geoxideerd tot een gereduceerde toestand vóór de Ni-CO2 binding gevormd.

Biologische functie

Koolmonoxide dehydrogenase participeert in diverse prokaryotische biochemische pathways, waaronder het metabolisme van methanogene, aerobic carboxidotrophic, acetogene bacteriën sulfaatreducerende en hydrogenogenic bacteriën. De bidirectionele reactie gekatalyseerd door CODH speelt een rol in de koolstofcyclus waardoor organismen beide maken gebruik van CO als energiebron en gebruik CO2 als koolstofbron. CODH kan een monofunctioneel enzym te vormen, zoals het geval is in Rhodospirillum rubram of een cluster met acetyl-CoA synthase te vormen zoals is getoond in M.thermoacetica. Toen die in onderling overleg, hetzij als structureel onafhankelijk enzymen of in een bifunctioneel CODH / ACS-eenheid, de twee katalytische sites zijn de sleutel tot koolstof fixatie in de reductieve acetyl-CoA-route.

Milieurelevantie

CODH is belangrijk voor het handhaven van de huidige atmosferische omstandigheden. Microbieel metabolisme van CO handhaaft omgeving CO op niveaus veilig voor andere levensvormen.

(0)
(0)
Commentaren - 0
Geen commentaar

Voeg een reactie

smile smile smile smile smile smile smile smile
smile smile smile smile smile smile smile smile
smile smile smile smile smile smile smile smile
smile smile smile smile
Tekens over: 3000
captcha